¿Cuánto sabe sobre la diferencia entre proteína y péptido de proteína?

3. Estructura tridimensional de la proteína y estructura bidimensional del péptido proteico

La estructura tridimensional de las proteínas no es un tema nuevo y la estructura bidimensional de los péptidos proteicos se ha estudiado en profundidad. Estas estructuras todavía están indisolublemente ligadas a nuestra salud física y cuidado de la salud diarios.

La estructura tridimensional de la proteína conduce a la realización de la actividad de sus segmentos funcionales, y el proceso de cocción, el proceso de calentamiento y los métodos de curado pueden destruir la estructura tridimensional de la proteína y hacerla inactiva. Sin embargo, hacerlo a menudo nos dará otros resultados, como un sabor delicioso y alimentos seguros. En la tecnología de hidrólisis enzimática biológica, a menudo utilizamos cambios de temperatura y cambios ácido-base para cambiar la estructura tridimensional de las proteínas, a fin de prepararnos para la hidrólisis enzimática posterior.

De hecho, el principio y proceso de extracción industrial de proteína animal son muy similares a nuestra cocina diaria en casa. Por ejemplo, la sopa casera en el sur: en primer lugar, se usa la temperatura alta para desnaturalizar la proteína en la carne y los huesos. En este momento, la proteína se contrae por el calor y la estructura tridimensional es compacta y puede matar. Mata a la mayoría de las bacterias, pero no es adecuado para la proteólisis biológica inmediata. La hidrólisis enzimática tiene un mejor efecto en un sistema acuoso. Por lo tanto, es necesario cambiar el fuego en casa y cocinar lentamente, de modo que la estructura tridimensional de la proteína se destruya lentamente en agua hirviendo. La parte hidrofílica aparece en la estructura, formando así un caldo macromolecular disuelto. Cuando se daña la estructura tridimensional, se liberan algunos aminoácidos libres, por lo que el caldo presenta un sabor único y delicioso. En la extracción industrial de proteínas, utilizamos un tratamiento de temperatura moderada, este proceso también puede matar a la mayoría de las bacterias y, debido a que la temperatura no aumentará repentinamente, la estructura tridimensional de la proteína no se encogerá repentinamente, pero habrá un desenrollado adecuado y una gran disolución. . Los fragmentos de proteína molecular son similares en estructura y tamaño, y hay relativamente pocos aminoácidos libres en los fragmentos, y también se reducirá la pérdida de material en el proceso de hidrólisis enzimática posterior.

Todos sabemos que agregar un poco de sal al caldo al final lo hará más delicioso. La esencia es que la estructura tridimensional de la proteína se rompe gradualmente durante el proceso de cocción para formar pequeñas moléculas de proteína solubles en agua. Estas moléculas todavía tienen una cierta tridimensionalidad. Estructura. Cuando se agrega sal, promueve la descomposición adicional de la estructura tridimensional de parte de la proteína y libera más aminoácidos, lo que hace que la sopa sea más deliciosa. Por lo tanto, en la industria, utilizamos métodos de hidrólisis enzimática biológica para descomponer de manera eficiente y más profunda la proteína de estructura tridimensional disuelta en aminoácidos de estructura bidimensional. Las moléculas proteicas de estructura tridimensional después de la cocción a temperatura media se desnaturalizan e inactivan, formando parte de ellas. Grupo hidrofílico. Pero desde la estructura, todavía hay muchas posiciones con cierta actividad química, que son fáciles de interactuar, volverse una o formar una determinada estructura con el agua, por lo que la proteína líquida tiene una cierta viscosidad en este momento, y es fácil de producir. espuma al agitar, y la espuma no es fácil de desaparecer. . Las pequeñas moléculas de aminoácidos que se han transformado enzimáticamente en una estructura bidimensional tienen una estructura simple, y el grupo hidrófilo se libera y expone en mayor medida, haciendo que la viscosidad de su solución acuosa sea más débil y más cercana al estado del agua.

La diferencia entre la estructura bidimensional y tridimensional a nivel microscópico ha provocado que cambie la forma de la solución de proteína a nivel macroscópico. Estos fenómenos también se utilizan comúnmente para juzgar el grado y el progreso de la reacción microscópica en el proceso de extracción de proteínas por hidrólisis enzimática biológica. A medida que se produce la estructura bidimensional, aparecen más aminoácidos libres y la acidez en el sistema se vuelve gradualmente más fuerte, formando una solución de péptido proteico ligeramente ácida.

En la tecnología de hidrólisis enzimática de proteínas, el mundo microscópico y el mundo macroscópico están estrechamente conectados, y cada cambio y estado se corresponde entre sí. Siempre que se observe la relación entre la estructura tridimensional de la proteína y la estructura bidimensional del péptido proteico, se pueden comprender mejor las enzimas biológicas. Proceso de solución. La actividad biológica y el valor de los péptidos proteicos con estructura bidimensional mejoran mucho en comparación con las proteínas con estructura tridimensional. Al mismo tiempo, algunas características biológicas de la estructura tridimensional también se debilitan, lo que es más adecuado para que el cuerpo humano absorba y use. El tema de los péptidos proteicos se desarrollará más adelante. La estructura bidimensional de los péptidos proteicos y sus aplicaciones biomédicas son actualmente uno de los puntos calientes en el campo de la biomedicina, y la era de las ciencias de la vida puede abrir una nueva era de vigoroso desarrollo.

4. ¿Es nutrición o medicina? La verdadera función de los péptidos proteicos

Ha habido personas que han estado promoviendo los conceptos de péptidos proteicos, proteínas y proteínas de moléculas pequeñas, y también hay muchas dudas. ¿El péptido proteico tiene las funciones mágicas que se promueven? Intentemos' s realizar un análisis desde la perspectiva de la racionalidad y el sentido común.

En primer lugar, aclaremos la diferencia entre los péptidos proteicos y las proteínas: en pocas palabras, los péptidos proteicos son parte de las proteínas. Se combinan múltiples péptidos proteicos en moléculas proteicas. Tienen ciertas funciones macro. Las proteínas pueden ser enzimas hidrolizadas, ácido-base o biológicas. Al descomponerse en péptidos proteicos, una mayor descomposición puede finalmente obtener aminoácidos libres. Parece que dado que el péptido de la proteína es parte de la proteína, ¿todavía tiene cierta actividad y función biológica? ¿O es que solo las proteínas complejas tienen actividad biológica?

De hecho, los aminoácidos no son péptidos proteicos simples y desordenados. Al igual que hacemos automóviles, cada componente tiene su propia función y características: las bujías pueden generar chispas eléctricas, los pistones pueden convertir la energía de combustión en movimiento y los cigüeñales se combinan con pistones. La clave es transferir el movimiento al conjunto de engranajes de neumáticos ... y varios componentes se combinan en un motor, y varias estructuras finalmente se combinan en un automóvil. Aunque el automóvil tiene una función macro, al mismo tiempo, cada componente, incluso un tornillo, también tiene su propia función, incluso si no se usa en el automóvil, ¡también se puede usar en otros lugares coordinados! Esto no es solo a nivel nutricional, sino también a nivel de actividad biológica.

En los últimos 30 años, el Premio Nobel de Biología ha realizado muchas investigaciones sobre péptidos proteicos y los resultados están cambiando gradualmente la vida de las personas. Aunque algo de propaganda comercial, con la comprensión de la gente y la comprensión de las tecnologías relacionadas, la tecnología de producción de la empresa ha mejorado y han entrado productos de alta calidad en el mercado, la vida sana de las personas&será cada vez mejor. A continuación, se muestran algunos extractos de los logros técnicos del Premio Nobel para comprender los péptidos proteicos desde otra perspectiva:

En 1984, el bioquímico estadounidense Robert Bruce Merrifield descubrió los péptidos, que desempeñan un papel clave en el crecimiento y el desarrollo humano, el metabolismo, las enfermedades, el envejecimiento y la muerte, y ese año ganó el Premio Nobel de Química.

En 1986, la bióloga italiana Rita Levi-Montalcini y el biólogo estadounidense Stanley Cohen llevaron a cabo una investigación en profundidad sobre los péptidos y descubrieron que los péptidos pueden reparar las células enfermas dañadas, regular el ciclo de vida celular, activar las células senescentes, regular los canales del metabolismo de los iones intercelulares y El acondicionamiento integral de los principales sistemas del cuerpo humano jugó un papel en la promoción y ganó el Premio Nobel de Medicina ese año.

En 1993, el Dr. Allen Siber realizó los resultados de la investigación científica de péptidos en el campo médico sobre la reparación, acondicionamiento y activación de células y genes humanos. Su valor excede cualquier sustancia encontrada en la historia de la humanidad. Este logro de la investigación científica le hizo ganar el Premio Nobel ese año.

En 1999, el profesor Gunter Blobel de los Estados Unidos descubrió que los péptidos señal controlan el transporte de proteínas y ganó el Premio Nobel de Química.

En 2000, el científico sueco Arvid Carlsson recibió el Premio Nobel de Química por su investigación sobre el mecanismo molecular de las proteínas mensajeras de transmisión nerviosa del cerebro.

En 2015, American& El científico turco Aziz Sancar, el científico sueco Tomas Lindahl y el científico estadounidense Paul Modrich ganaron el Premio Nobel de Química por descubrir que los péptidos son herramientas para reparar el ADN en las células.

A partir del contenido anterior, no es difícil encontrar que los péptidos proteicos no solo son nutrientes tan simples como nutrientes, sino también sustancias activas importantes para el cuerpo humano, que participan en diversas funciones fisiológicas y procesos metabólicos. La ingesta de péptidos proteicos del cuerpo humano no solo se digiere en aminoácidos para su reabsorción, sino que se puede absorber activamente a través de canales específicos. Los péptidos proteicos absorbidos por el cuerpo no son solo materiales nutricionales de construcción de proteínas, sino que desempeñan funciones más fisiológicas. Promover o estimular algunos procesos metabólicos fisiológicos. Esto también explica por qué la proteína de soya y la proteína de res son similares desde el nivel de aminoácidos más básico, pero al comer proteína de soja y proteína de res, existen diferencias obvias en los indicadores fisiológicos del cuerpo humano.

Por otro lado, los péptidos proteicos hidrolizados por animales y plantas naturales pueden tener más funciones metabólicas biológicas que hemos pasado por alto. Quizás en el proceso de formulación de medicinas a base de hierbas chinas, ciertos péptidos proteicos pueden ser más que nutricionales. El papel, pero cambiando el metabolismo fisiológico o la actividad biológica, mostrando así las propiedades medicinales únicas. Esta puede ser una nueva perspectiva para los avances en la modernización de la medicina china.

En resumen, si los péptidos proteicos no son solo alimentos nutritivos, diferentes péptidos proteicos deberían tener cierta actividad biológica y valor medicinal. La forma de ingerir péptidos proteicos puede ser una mayor absorción intestinal y mejorar la absorción y utilización de productos peptídicos proteicos. Todavía hay demasiados misterios y espacio para explorar en el campo de los péptidos proteicos. Con una mayor comprensión y una investigación más profunda, la industria de los péptidos proteicos seguramente creará un mayor valor.